LL-37 (5mg)

Kas yra LL-37?

LL-37 yra 37 aminorūščių žmogaus katelicidino peptidas, gaunamas iš hCAP18 pirmtako baltŷmo C-galo srities, kurią koduoja CAMP genas. Kaip vienintelis žinomas žmogaus katelicidinas, LL-37 tapo svarbiu tyrimų objektu įgimto imuniteto, antimikrobinių peptidų biologijos, membranų sąveikų ir ląstelių signalizacijos srityse. Jo katijoninė ir amfipatinė struktūra taip pat naudinga tiriant peptido ir membranos sąveikas bei šeimininko gynybos mechanizmus.

Pirkite LL-37 iš Crystal Peptides Europe kaip liofilizuotą, itin gryną tyrimams skirtą junginį, atitinkąntį brandžią 37 liekanų LL-37 seką su laisvais galais, o ne ilgesnį hCAP18 pirmtaką ar trumpesnius LL-37 fragmentus. Crystal Peptides laikosi griežtų grynumo ir kokybės standartų – nepriklausomus analitinius tyrimus atlieka tokios pirmaujančios laboratorijos kaip Janoshik, o kiekvienai produkto partijai pateikiamas analizės sertifikatas.

Produktas skirtas išimtinai moksliniams tyrimams ir plėtrai ir nėra skirtas naudoti žmonėms ar gyvūnams.

Kas įtraukta?

LL-37 tiekiamas kaip liofilizuoti milteliai sandariame stikliniame flakone, dažniausiai baltos arba balkšvos spalvos.

Kiekvienai naujai partijai analitiniai tyrimai atliekami nepriklausomose laboratorijose, tokiose kaip Janoshik, o patikrinimui pateikiamas analizės sertifikatas (CoA). Priklausomai nuo laboratorijos ir tiriamo produkto, CoA gali apimti tokius analitinius rezultatus:

• Tapatybės tyrimas: Patvirtina, kad medžiaga atitinka brandžų 37 aminorūščių LL-37 peptidą.
• HPLC grynumas: Matuoja pagrindinio LL-37 komponento dalį, palyginti su aptinkamomis chromatografinėmis priemašomis.
• Masių spektrometrija (MS): Pateikia molekulinės masės duomenis, patvirtinančius peptido tapatybę ir apibūdinimą.
• Peptido kiekis: Padeda nustatyti tiriamoje medžiagoje esantį LL-37 kiekį.
• Susijusios peptidų priemašos: Kai pateikiama, nustato arba kiekybiškai įvertina sutrumpintas sekas, delecijos produktus ar kitus su sinteze susijusius peptidų variantus.
• Endotoksinų tyrimas: Kai atliekamas, įvertina bakterinių endotoksinų kiekį tiriamame mėginyje.
• Sterilumo tyrimas: Kai taikoma, įvertina medžiagą dėl aptinkamos mikrobinės taršos.
• Liekamieji tirpikliai ar kitos su procesu susijusios priemašos: Kai taikoma, padeda įvertinti su peptidų sinteze ir valymu susijusius teršalus.

Konkrečios partijos CoA turi būti laikomas galutiniu tiekiamos LL-37 partijos analitinių rezultatų ir specifikacijų šaltiniu.

Tyrimų parametrai gali skirtis priklausomai nuo laboratorijos ir tiriamo produkto. Konkrečiai LL-37 atveju tyrėjai turi atskirti brandų 37 liekanų peptidą nuo jo pirmtako baltŷmo hCAP18 ir nuo trumpesnių iš LL-37 gautų fragmentų. LL-37 yra brandus C-galo peptidas, susidarantis iš hCAP18 proteolitinio apdorojimo metu.

Atkreipkite dėmesį, kad rekonstitucijos tirpalas nėra įtrauktas į produktą. Jei jo reikia jūsų laboratoriniam darbui, pirkite BAC Water iš mūsų katalogo, pridėdami jį prie užsakymo atskirai.

Techninės specifikacijos

Pastaba: Aukščiau pateikta seka ir molekulinės savybės konkrečiai nurodo brandų LL-37 peptidą, o ne pilno ilgio hCAP18 pirmtaką ar trumpesnius iš LL-37 gautus fragmentus. Kadangi tiksli tiekiamos tyrimų medžiagos molekulinė masė gali šiek tiek skirtis priklausomai nuo galinių grupių, patikrinkite pateiktą CoA, kad patvirtintumėte tiekiamos medžiagos molekulinę formą.

LL-37 apžvalga ir veikimo mechanizmas

LL-37 yra brandus C-galo peptidas, susidarantis iš žmogaus katelicidino pirmtako hCAP18. Katelicidinai yra antimikrobinių peptidų šeima, gaminama kaip didesni pirmtakų baltŷmai ir apdorojama taip, kad išsiskirtų brandžios, biologiškai aktyvios peptidų formos. Žmonėms CAMP genas koduoja katelicidino pirmtaką hCAP18, kuris apdorojamas, kad susidarytų LL-37 – vienintelis žinomas žmogaus katelicidinas. [1]

Taigi LL-37 yra 37 liekanų, teigiamo krūvio ir amfipatinis peptidas. Sąveikaudamas su biologinėmis membranomis, jis įgauna daugiausia alfa spiralės struktūrą – savybę, prisidedančią prie jo sąveikų su lipidų membranomis. Šios struktūrinės ir fizikocheminės savybės yra svarbiausios tiriant LL-37 sąveikas su mikrobinėmis membranomis, taip pat jo poveikį šeimininko ląstelėms ir ląstelių signalizacijos keliams.

LL-37 ir mikrobinės membranos

LL-37 antimikrobinį aktyvumą stipriai lemia jo katijoninis krūvis ir amfipatinė struktūra. Daugelyje bakterijų membranų yra neigiamo krūvio lipidų ir kitų anijoninių paviršiaus komponentų, kurie traukia teigiamo krūvio peptidą. [2]

Prisijungęs prie mikrobinio paviršiaus, LL-37 gali sąveikauti su lipidų membrana ir ją suardyti. Eksperimentiniai modeliai apibūdino kelis galimus membranos suardymo mechanizmus, įskaitant paviršiaus „kilimo“ efektą, membranos plonėjimą, porų susidarymą ir lipidų reorganizaciją. Tikslus mechanizmas gali skirtis priklausomai nuo membranos sudėties ir eksperimentinių sąlygų.

Sąveika su membrana ir peptido struktūra

LL-37 gali egzistuoti skirtingomis struktūrinėmis būsenomis, priklausomai nuo aplinkos. Tirpale peptidas gali įgauti gana netvarkingą konformaciją, o sąveika su membranomis skatina alfa spiralės struktūros susidarymą.

Tam tikromis sąlygomis LL-37 taip pat gali oligomerizuotis. Šie struktūriniai pokyčiai yra svarbi tyrimų sritis, nes peptido koncentracija, lipidų sudėtis, joninės sąlygos ir membranos savybės gali paveikti, kaip LL-37 sąveikauja su savo taikiniu. [3]

Imunomoduliacinė signalizacija

LL-37 aktyvumas neapsiriboja tiesioginiu antimikrobiniu poveikiu. Tyrimai susieja šį peptidą su įgimto ir įgyto imuninio atsako moduliavimu, įskaitant chemotaksę ir uždegiminės signalizacijos reguliavimą. [2]

Keli ląstelių paviršiaus receptoriai ir ląstelės viduje veikiančios signalizacijos sistemos buvo susietos su LL-37 atsakais, įskaitant FPR2/ALX, P2X7 ir su EGFR susijusią signalizaciją. Tačiau LL-37 nesielgia kaip tradicinis vieno receptoriaus ligandas. Duomenys rodo, kad prie jo ląstelinio poveikio gali prisidėti membranų sąveikos, receptorių transaktyvacija ir membranos organizacijos pokyčiai.

LL-37 ir uždegimo tyrimai

LL-37 gali paveikti uždegiminių mediatorių gamybą ir aktyvumą, o eksperimentiniai tyrimai praneša tiek apie provokuojantį uždegimą, tiek moduliuojantį poveikį. Šių atsakų kryptis ir intensyvumas priklauso nuo ląstelės tipo, koncentracijos, aplinkinės molekulinės aplinkos ir eksperimentinių sąlygų. [4]

Ši priklausomybė nuo konteksto yra svarbus aspektas interpretuojant LL-37 tyrimus, ypač lyginant skirtingų eksperimentinių modelių rezultatus.

LL-37 ir audinių biologija

Tyrimai taip pat nagrinėjo LL-37 ryšį su ląstelių migracija, angiogeneze, epitelio atsakais ir audinių atsistatymu. Manoma, kad šis poveikis susijęs su sąveikomis tarp peptido, ląstelių membranų ir kelių signalizacijos kelių, o ne su vienu apibrėžtu molekuliniu taikiniu. [5]

Apibendrinant, LL-37 geriausiai suprantamas kaip daugiafunkcis šeimininko gynybos peptidas, kurio biologinis aktyvumas kyla iš membranos sąveikų ir nuo konteksto priklausančio poveikio ląstelių signalizacijai bei imuniniams atsakams derinio.

Tyrimų taikymas ir mokslinis pagrindas

LL-37 buvo plačiai tiriamas kaip žmogaus šeimininko gynybos peptidas, o tyrimai apima antimikrobinių peptidų biologiją, įgimtą imunitetą, membranų biofiziką, uždegimą ir audinių atsistatymą. Platus šio peptido tyrimų profilis atspindi jo gebėjimą sąveikauti tiek su mikrobinėmis membranomis, tiek su žinduolių ląstelėmis.

Antimikrobinių peptidų tyrimai

Viena pagrindinių LL-37 tyrimų sričių yra jo aktyvumas prieš mikroorganizmus. Tyrimuose nagrinėtos sąveikos su gram-teigiamomis ir gram-neigiamomis bakterijomis, taip pat grybais ir virusais.

Tyrimai rodo, kad LL-37 gali sąveikauti su mikrobinėmis membranomis per elektrostatines ir hidrofobines sąveikas, o membranos sudėtis daro įtaką atsakui. Tyrimuose taip pat nagrinėta LL-37 sąsaja su bakterinėmis biofilmomis ir atsparumu antimikrobinėms medžiagoms. [2]

Įgimto imuniteto tyrimai

LL-37 yra svarbi žmogaus įgimtos imuninės gynybos sudedamoji dalis. Jį gamina epitelio ir imuninės ląstelės, ir jis gali dalyvauti šeimininko atsakuose į mikrobinį poveikį. [4]

Tyrimai nagrinėjo, kaip LL-37 sąveikauja su imuninėmis ląstelėmis, chemokinais ir uždegiminiais mediatoriais. Šie tyrimai nustatė, kad LL-37 yra daugiau nei membranoje aktyvus antimikrobinis peptidas – jo biologinis poveikis apima ir imuninės signalizacijos reguliavimą.

Imunomoduliacija ir uždegiminė signalizacija

LL-37 buvo tiriamas dėl gebėjimo paveikti uždegiminius atsakus, įskaitant citokinų ir chemokinų gamybą bei imuninių ląstelių migraciją. Svarbu, kad jo poveikis gali priklausyti nuo konteksto: eksperimentiniuose tyrimuose pranešama tiek apie uždegimą skatinantį, tiek uždegimą ribojantį aktyvumą, priklausomai nuo ląstelės tipo ir aplinkinės biologinės aplinkos. [6]

Todėl LL-37 naudingas tiriant ryšį tarp antimikrobinės gynybos ir uždegiminės signalizacijos.

Membranos biofizikos ir struktūros-funkcijos tyrimai

LL-37 katijoninė ir amfipatinė prigimtis daro jį naudingu modeliu tiriant peptido ir membranos sąveikas. Tyrėjai nagrinėjo, kaip peptido koncentracija, lipidų sudėtis, joninės sąlygos ir peptido oligomerizacija veikia prisijungimą prie membranos ir struktūrinį elgesį.

Šie tyrimai gali apimti membranos pralaidumo didinimą, porų susidarymą, lipidų reorganizaciją ir peptido konformacijos pokyčius.

Audinių atsistatymas ir angiogenezė

Tyrimai taip pat nagrinėjo LL-37 ryšį su ląstelių migracija, epitelio atsakais, angiogeneze ir žaizdų gijimu. Eksperimentiniuose tyrimuose pranešama apie poveikį endotelio ląstelių proliferacijai ir kraujagyslių formavimuisi, o kituose darbuose nagrinėta LL-37 raiška ir aktyvumas epitelio žaizdų gijimo metu. [7]

Šie duomenys daro LL-37 aktualų laboratoriniams tyrimams, nagrinėjantiems ryšius tarp įgimto imuniteto, uždegimo ir audinių pertvarkos procesų.

Receptorių ir ląstelių signalizacijos tyrimai

Nors membranos sąveika yra pagrindinė daugeliui LL-37 aktyvumų, tyrimai nustatė kelias receptorių ir signalizacijos sistemas, galinčias prisidėti prie ląstelių atsakų. Tarp jų – FPR2/ALX, P2X7 ir su EGFR susiję keliai.

Praneštų signalizacijos mechanizmų įvairovė atspindi daugiafunkcę LL-37 prigimtį ir ląstelės tipo bei eksperimentinių sąlygų įtaką jo biologiniam aktyvumui.

LL-37 ir šeimininko bei mikroorganizmų sąveikos

LL-37 taip pat tiriamas kaip platesnės sąveikos tarp šeimininko audinių ir mikroorganizmų dalis. Tyrimai nagrinėjo, kaip šis peptidas gali vienu metu paveikti mikrobų gyvybingumą, imuninių ląstelių elgesį ir uždegiminę signalizaciją. [8]

Todėl LL-37 yra naudingas eksperimentinis modelis tiriant, kaip antimikrobiniai peptidai sieja tiesioginę apsaugą nuo patogenų su platesniais šeimininko atsako mechanizmais.

LL-37 palyginimas su susijusiais šeimininko gynybos peptidais

LL-37 priklauso žmogaus šeimininko gynybos katelicidinų peptidų šeimai ir struktūriškai skiriasi nuo defenzinų šeimų. Toliau pateiktas palyginimas išryškina pagrindinius skirtumus, aktualius antimikrobinių peptidų ir įgimto imuniteto tyrimams.

LL-37 ir BPC-157

LL-37 ir BPC-157 yra struktūriškai skirtingi tyrimų peptidai, kurie abu buvo tiriami ląstelių ir audinių tyrimuose. LL-37 yra 37 aminorūgščių katelicidinas, daugiausia tiriamas įgimto imuniteto, antimikrobinių peptidų biologijos ir membranų sąveikų srityse, o BPC-157 buvo tiriamas įvairiuose ląstelių ir audinių atsako modeliuose. Tyrėjai gali lyginti šiuos junginius, siekdami išsiaiškinti, kaip struktūriškai skirtingi peptidai veikia ląstelių procesus ir su audiniais susijusius atsakus.

LL-37 ir Thymosin Alpha-1

LL-37 ir Thymosin Alpha-1 sudaro dar vieną naudingą palyginimą su imunitetu susijusiuose tyrimuose. LL-37 yra endogeninis žmogaus šeimininko gynybos peptidas, dalyvaujantis įgimtuose imuniniuose atsakuose ir sąveikose su mikrobinėmis membranomis, o Thymosin Alpha-1 yra sintetinis 28 aminorūgščių peptidas, tiriamas imuninių ląstelių funkcijos ir imuninės signalizacijos kontekste. Jų skirtingos struktūros ir biologiniai vaidmenys daro juos naudingomis tyrimų medžiagomis, tiriant skirtingus peptidais sukeliamos imuninės reguliacijos aspektus.

LL-37 ir TB-500

LL-37 ir TB-500 taip pat buvo tiriami ląstelių ir audinių biologijos srityse, nors jie priklauso skirtingoms peptidų šeimoms ir turi skirtingas molekulines savybes. LL-37 daugiausia tiriamas kaip katelicidinas ir šeimininko gynybos peptidas, o TB-500 yra iš timozino β4 gautas tyrimų peptidas, siejamas su ląstelių migracijos, citoskeleto procesų ir audinių atsakų tyrimais. Jų tyrimų profilių palyginimas gali padėti atskirti antimikrobinių peptidų biologiją nuo kitų peptidais sukeliamų ląstelių procesų.

Laikymas ir laboratorinis naudojimas

LL-37 tiekiamas kaip liofilizuotas peptidas. Sandaraus ir nuo drėgmės, karščio bei nereikalingo aplinkos poveikio apsaugoto materialo laikymas padeda išsaugoti jo analitines savybes laikymo metu.

• Laikykite sandarų liofilizuotą materialą pagal produkto dokumentaciją ir konkrečiai partijai skirtas rekomendacijas.
• Ilgalaikiam laikymui liofilizuotas LL-37 dažniausiai laikomas šaldytas.
• Saugokite nuo drėgmės ir tiesioginės šviesos.
• Prireikus leiskite šaltam flakonui pasiekti tinkamą temperatūrą prieš atidarant, kad sumažėtų kondensacija ant liofilizuoto materialo.
• Paruošę naudoti laboratorijoje, laikykitės laikymo ir stabilumo sąlygų, nustatytų konkrečiam preparatui ir eksperimentiniam protokolui.
• Venkite nereikalingų pakartotinių užšaldymo ir atšildymo ciklų dirbant su paruoštais tirpalais.
• Naudokite tinkamas laboratorines procedūras, kad sumažintumėte taršą ruošimo ir naudojimo metu.

LL-37 yra labai katijoninis peptidas, todėl adsorbcija ant laboratorinių paviršių gali būti svarbus veiksnys, ypač dirbant su praskiestais tirpalais. Perkant LL-37 laboratoriniams tyrimams, tinkamų laboratorinių medžiagų pasirinkimas ir nereikalingų perkėlimų mažinimas gali padėti sumažinti galimą materialo nuostolį.

Nėra vieno universaliai taikomo naudojimo metu galiojančio stabilumo laikotarpio visiems LL-37 tyrimų preparatams. Stabilumas gali priklausyti nuo tokių veiksnių kaip formuluotė, koncentracija, talpykla, tirpiklis ir laikymo sąlygos, todėl produkto dokumentacija ir eksperimentinis protokolas turėtų turėti pirmenybę prieš bendrus laikymo laikotarpius.

Analizės sertifikatas ir kokybės užtikrinimas

Analizės sertifikatas (CoA) pateikia konkrečiai partijai skirtą analitinę informaciją apie tiekiamą LL-37 medžiagą. Kalbant apie apibrėžtą 37 aminorūgščių peptidą, tapatybė ir grynumas yra ypač svarbūs patvirtinant, kad medžiaga atitinka numatytą LL-37 seką.

Ką patikrinti LL-37 CoA

Priklausomai nuo produkto ir testavimo laboratorijos, CoA gali nurodyti:

• Tapatybę: Patvirtina, kad medžiaga atitinka LL-37.
• Grynumą: Nurodo pagrindinio peptido komponento dalį, palyginti su aptinkamomis priemaišomis.
• Peptido kiekį: Pateikia informaciją apie faktinį peptido kiekį tiriamoje medžiagoje.
• Papildomus kokybės parametrus: Gali apimti endotoksinus, sterilumą ar mikrobinius limitus, vandens kiekį, liekamuosius tirpiklius ir elementines priemaišas, kai taikoma.

CoA turėtų atitikti konkrečią perkamą ar tiriamą LL-37 partiją. Tyrėjai turėtų naudoti partijos dokumentaciją, kad peržiūrėtų pateiktus rezultatus, analitinius metodus ir specifikacijas, taikomas šiai medžiagai.

Testavimo parametrai gali skirtis tarp nepriklausomų laboratorijų, todėl konkrečiai partijai skirtas CoA turėtų būti laikomas galutiniu tiekiamos LL-37 medžiagos analitinių savybių šaltiniu.

Dažnai užduodami klausimai

Kas yra LL-37?

LL-37 yra 37 aminorūgščių žmogaus katelicidino peptidas, gaminamas iš hCAP18 pirmtako baltymo C-galo srities, kurią koduoja CAMP genas. Tai vienintelis žinomas žmogaus katelicidinas, plačiai tirtas antimikrobinių peptidų biologijos, įgimto imuniteto, membranų sąveikų ir imunomoduliacijos srityse.

Koks skirtumas tarp LL-37 ir hCAP18?

hCAP18 yra pirmtako baltymas, iš kurio gaminamas brandus LL-37. Proteolitinis hCAP18 apdorojimas iš jo C-galo srities išskiria 37 aminorūgščių peptidą LL-37. Todėl šie du materialai neturėtų būti laikomi pakeičiamais tyrimų medžiagomis: hCAP18 yra pirmtako baltymas, o LL-37 yra brandus peptidas.

Kam LL-37 tiriamas moksliniuose tyrimuose?

LL-37 buvo plačiai tiriamas antimikrobinių peptidų tyrimuose, įskaitant sąveikas su bakterinėmis ir kitomis mikrobinėmis membranomis. Kitos tyrimų sritys apima įgimtą imunitetą, uždegiminę signalizaciją, šeimininko ir mikroorganizmų sąveikas, membranų biofiziką, ląstelių migraciją ir audinių biologiją.

Kaip veikia LL-37?

LL-37 turi katijoninę, amfipatinę struktūrą, kuri leidžia jam sąveikauti su neigiamo krūvio mikrobinių membranų komponentais. Tyrimuose užfiksuota membranos inserticija, lipidų reorganizacija ir membranos permeabilizacija, nors tikslus mechanizmas gali skirtis priklausomai nuo membranos sudėties ir eksperimentinių sąlygų. Tarp siūlomų modelių – kilimo tipo membranos ardymas ir porų susidarymas, o ne vienas universaliai taikomas mechanizmas.

Su kokiais receptoriais sąveikauja LL-37?

LL-37 gali paveikti šeimininko ląstelių signalizaciją per kelias receptorių sistemas ir su membrana susijusius procesus. Tyrimai nustatė receptorius ir kelius, įskaitant FPR2/ALX, P2X7 ir su EGFR susijusią signalizaciją. Todėl LL-37 geriausiai nesuvokiamas kaip tradicinis ligandas, veikiantis per vieną receptorių; jo poveikis ląstelėms gali apimti tiek tiesiogines membranų sąveikas, tiek nuo receptorių priklausomą signalizaciją.

Koks skirtumas tarp LL-37 ir LL-37 fragmentų?

LL-37 fragmentai yra trumpesni peptidai, gauti iš viso 37 aminorūgščių sekos dalių. Tyrimuose nagrinėjami pavyzdžiai apima tokius fragmentus kaip KR-12 ir LL-32. LL-37 dalių pašalinimas ar pakeitimas gali pakeisti jo struktūrą, membranų sąveikas ir biologines savybes, todėl neturėtų būti manoma, kad fragmentas turi tas pačias savybes kaip pilno ilgio LL-37.

Kaip testuojamas LL-37 grynumas ir tapatybė?

LL-37 galima apibūdinti naudojant analitinius metodus, įskaitant HPLC ir masių spektrometriją (MS). HPLC pateikia informaciją apie chromatografinį grynumą ir susijusias peptidų rūšis, o masių spektrometrija pateikia molekulinės masės informaciją, patvirtinančią 37 liekanų peptido tapatybę. Papildomas testavimas gali įvertinti peptido kiekį, endotoksinus, sterilumą, liekamuosius tirpiklius ar kitas su procesu susijusias priemaišas.

Kur galiu pirkti LL-37 tyrimams Europoje?

Jei esate Europoje, LL-37 galite įsigyti iš Crystal Peptides kaip liofilizuotą laboratorinį tyrimų peptidą. Medžiaga tiekiama liofilizuotų miltelių forma su konkrečiai partijai skirtais analizės sertifikatais patikrinimui. Produktas skirtas išimtinai moksliniams tyrimams ir plėtrai ir nėra skirtas naudoti žmonėms ar gyvūnams.

Mokslinės nuorodos

1. Méndez-Samperio, P. (2010). The human cathelicidin hCAP18/LL-37: A multifunctional peptide involved in mycobacterial infections. Peptides, 31(9), 1791–1798. doi: 10.1016/j.peptides.2010.06.016.
2. Bhattacharjya, S., Zhang, Z., & Ramamoorthy, A. (2024). LL-37: Structures, antimicrobial activity, and influence on amyloid-related diseases. Biomolecules, 14(3), 320. doi: 10.3390/biom14030320.
3. Sancho-Vaello, E., Gil-Carton, D., François, P., Bonetti, E. J., Kreir, M., Pothula, K. R., Kleinekathöfer, U., & Zeth, K. (2020). The structure of the antimicrobial human cathelicidin LL-37 shows oligomerization and channel formation in the presence of membrane mimics. Scientific Reports, 10(1), 17356. doi: 10.1038/s41598-020-74401-5.
4. Pahar, B., Madonna, S., Das, A., Albanesi, C., & Girolomoni, G. (2020). Immunomodulatory role of the antimicrobial LL-37 peptide in autoimmune diseases and viral infections. Vaccines, 8(3), 517. doi: 10.3390/vaccines8030517.
5. Kahlenberg, J. M., & Kaplan, M. J. (2013). Little peptide, big effects: The role of LL-37 in inflammation and autoimmune disease. Journal of Immunology, 191(10), 4895–4901. doi: 10.4049/jimmunol.1302005.
6. Yang, B., Good, D., Mosaiab, T., Liu, W., Ni, G., Kaur, J., Liu, X., Jessop, C., Yang, L., Fadhil, R., Yi, Z., & Wei, M. Q. (2020). Significance of LL-37 on immunomodulation and disease outcome. BioMed Research International, 2020, 8349712. doi: 10.1155/2020/8349712.
7. Yang, Y., Wu, G., Wang, Y., Mao, Q., Zhang, D., & Wu, J. (2025). LL37 promotes angiogenesis: A potential therapeutic strategy for lower limb ischemic diseases. Frontiers in Pharmacology, 16, 1587351. doi: 10.3389/fphar.2025.1587351.
8. Svensson, D., & Nilsson, B. O. (2025). Human antimicrobial/host defense peptide LL-37 may prevent the spread of a local infection through multiple mechanisms: An update. Inflammation Research, 74(1), 36. doi: 10.1007/s00011-025-02005-8.